Красота и здоровьеКрасота и здоровьеКрасота и здоровье
<> Главная <> Красота <> Лишний вес <> Здоровье <> Косметолог <> Советы психолога <> Женские секреты <> Разное <>


Расшифровка над биохимия


Никотинамидадениндинуклеотид — Википедия

Никотинамидадениндинуклеотид

Общие

Хим. формула C21H27N7O14P2

Физические свойства

Состояние белый порошок
Молярная масса 663,43 г/моль

Термические свойства

Т. плав. 160 ℃

Химические свойства

Растворимость в воде 1 г/100 мл

Классификация

Номер CAS 53-84-9
PubChem 5892
ChemSpider 5681
Номер EINECS 200-184-4
RTECS UU3450000
ChEBI 13389
DrugBank DB14128

C1=CC(=C[N+](=C1)C2 C(C(C(O2)COP(=O)([O-])OP(=O) (O)OCC3C(C(C(O3)N4C=NC5=C 4N=CN=C5N)O)O)O)O)C(=O)N

1S/C21h37N7O14P2/c22-17-12-19(25-7-24-17)28(8-26-12)21-16(32)14(30)11(41-21)6-39-44(36,37)42-43(34,35)38-5-10-13(29)15(31)20(40-10)27-3-1-2-9(4-27)18(23)33/h2-4,7-8,10-11,13-16,20-21,29-32H,5-6h3,(H5-,22,23,24,25,33,34,35,36,37)/t10-,11-,13-,14-,15-,16-,20-,21-/m1/s1

Приводятся данные для стандартных условий (25 ℃, 100 кПа), если не указано иное.
Эта статья — о химическом соединении. О производителе звуковой аппаратуры см. NAD Electronics.

Никотинамидадениндинуклеоти́д (сокр. НАД, англ. Nicotinamide adenine dinucleotide, сокр. NAD, устар. diphosphopyridine nucleotide, DPN, ДПН) — кофермент, имеющийся во всех живых клетках. NAD представляет собой динуклеотид и состоит из двух нуклеотидов, соединённых своими фосфатными группами. Один из нуклеотидов в качестве азотистого основания содержит аденин, другой — никотинамид. Никотинамидадениндинуклеотид существует в двух формах: окисленной (NAD+, NADox) и восстановленной (NADH, NADred).

В метаболизме NAD задействован в окислительно-восстановительных реакциях, перенося электроны из одной реакции в другую. Таким образом, в клетках NAD находится в двух функциональных состояниях: его окисленная форма, NAD+, является окислителем и забирает электроны от другой молекулы, восстанавливаясь в NADH, который далее служит восстановителем и отдаёт электроны. Такие реакции, сопряжённые с переносом электронов, являются основной сферой действия NAD. Однако NAD имеет и другие функции в клетке, в частности, он служит субстратом для ферментов, удаляющих или присоединяющих химические группы к белкам в ходе посттрансляционных модификаций. Из-за важности функций NAD, ферменты, участвующие в его метаболизме, являются мишенями для поиска новых препаратов[en].

В живых организмах NAD синтезируется de novo[en] из аминокислот аспартата или триптофана. Другие предшественники кофермента поступают в организм экзогенно, как, например, витамин ниацин (витамин В3) с пищей. Похожие соединения образуются в реакциях, приводящих к распаду NAD. После этого такие соединения проходят путь реутилизации, который возвращает их в активную форму. Некоторые молекулы NAD превращаются в никотинамидадениндинуклеотидфосфат (NADP). Этот близкий к NAD кофермент химически схож с ним, однако в метаболизме они выполняют разные функции.

Хотя NAD+ записывается с плюсом из-за формального положительного заряда атома азота, при физиологических значениях pH большая часть NAD+ на самом деле является анионом с отрицательным зарядом −1, а NADH — анионом с зарядом −2.

NAD называют «V-фактором», необходимым для роста гемофильной палочки (Haemophilus influenzae)[1]. Так же синонимичным названием является β-NAD[2].

Никотинамидадениндинуклеотид состоит из двух нуклеотидов, соединённых мостиком из двух фосфатных групп, каждая из которых принадлежит одному из этих нуклеотидов. Кроме фосфатов, в состав этих нуклеотидов входит рибоза и азотистое основание, у одного нуклеотида оно представлено аденином, у другого — никотинамидом. Фосфаты прикрепляются к пятым атомам углерода (5′-положение), а азотистые основания — к первым (1′-положение). Никотинамид может присоединяться к аномерному 1′-атому в двух различных ориентациях, в связи с чем NAD существует в виде двух различных диастереомеров. В живых организмах встречается β-никотинамидный диастереомер NAD+[3].

Окисление и восстановление NAD

В метаболических процессах NAD участвует в окислительно-восстановительных реакциях, принимая или отдавая электроны[4]. Такие реакции, общее уравнение которых приводится ниже, включают формальную передачу гидрид-иона от исходного вещества (субстрата, RН2) к молекуле NAD+. При этом происходит нуклеофильное присоединение гидрида к никотинамидному фрагменту. Таким образом, исходное соединение RН2 окисляется до R, а NAD+ восстанавливается до NADH.

RH2 + NAD+ → NADH + H+ + R.

Из электронной пары гидридного иона один электрон переносится на положительно заряженный азот в никотинамидном фрагменте, а атом водорода, оставшийся после отрыва электрона от гидридного иона, переносится на четвёртый атом углерода в кольце (С4), располагающийся напротив атома азота. Стандартный электродный потенциал окислительно-восстановительной пары NAD+/NADH составляет −0,32 вольт, что делает NADH сильным восстановителем[5]. Представленная выше реакция легко обратима, при этом NADH восстанавливает другую молекулу, а сам окисляется до NAD+. Поэтому кофермент может длительно циклично переходить из окисленного состояния в восстановленное, и наоборот, при этом расходования кофермента не происходит[3].

Физически обе формы кофермента представляют собой белый аморфный гигроскопичный порошок, хорошо растворимый в воде[6]. В твёрдом состоянии кофермент сохраняет стабильность в сухих условиях и в темноте. Раствор NAD+ бесцветен и сохраняет стабильность в течение недели при 4 °C и нейтральном pH, однако в щелочах и кислотах он быстро разрушается. При разложении NAD+ образуются продукты, являющиеся ингибиторами ферментов[7].

Спектры поглощения NAD+ и NADH

И NAD+, и NADH устойчиво поглощают ультрафиолетовое излучение из-за наличия аденина. Например, пик поглощения у NAD+ приходится на длину волны 259 нм, а коэффициент экстинкции составляет 16900 М−1см−1. NADH поглощает и волны больших длин, его второй пик поглощения ультрафиолета соответствует длине волны 339 нм, а коэффициент экстинкции равен 6200 М−1см−1[8]. Это различие в спектрах поглощения между окисленной и восстановленной формами кофермента позволяет простым образом измерить переход одной формы в другую при составлении характеристики активности фермента[en] путём измерения поглощения ультрафиолета при 340 нм с помощью спектрофотометра[8].

NAD+ и NADH флуоресцируют по-разному. В растворе NADH имеет пик эмиссии при 460 нм и продолжительность высвечивания 0,4 наносекунд, в то время как окисленная форма кофермента не флуоресцирует[9]. Параметры флуоресцирования NADH изменяются при связывании его с белками, поэтому эти изменения могут быть использованы для измерения константы диссоциации, которая широко используется при изучении кинетики ферментов[en][9][10]. Эти изменения во флуоресценции также могут применяться для оценки изменений в окислительно-восстановительном состоянии клетки методами флуоресцентной микроскопии[11].

В печени крысы суммарное количество NAD+ и NADH составляет приблизительно 1 мкмоль на грамм сырого веса, что в 10 раз больше концентрации NADP+ и NADPH в этих же клетках[12]. Реальную концентрацию NAD+ в цитозоле измерить сложнее, и, согласно современным представлениям, в клетках животных она составляет 0,3 мМ[13][14], а в клетках дрожжей приблизительно 1,0—2,0 мМ[15]. Однако более 80 % NADH, флуоресцирующего в митохондриях, находится в связанном виде, поэтому его концентрация в растворе значительно ниже[16].

Данные для других компартментов ограничены, хотя известно, что концентрация NAD+ в митохондриях схожа с таковой в цитозоле[14]. В митохондрию NAD+ из цитозоля проникает по специальным мембранным белкам-переносчикам[en], так как кофермент не может диффундировать сквозь мембраны[17].

Баланс между окисленной и восстановленной формой никотинамидадениндинуклеотида называется NAD+/NADH-отношением. Это отношение является важной частью т. н. окислительно-восстановительного состояния клетки — мерой и метаболической активности, и здоровья клетки[18]. Отношение NAD+/NADH имеет комплексное действие и оказывает влияние на активность ряда важнейших ферментов, среди которых глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа[en] и пируватдегидрогеназный комплекс. В здоровых тканях млекопитающих отношение свободных NAD+ к NADH в цитоплазме обычно приблизительно равно 700; такое значение хорошо подходит для реакций окисления[19][20]. Общее отношение NAD+/NADH значительно ниже и составляет от 3 до 10 у млекопитающих[21]. В то же время отношение NADP+/NADPH в норме составляет около 0,005, то есть NADPH является преобладающей формой этого кофермента[22]. Различие в отношениях NAD+/NADH и NADP+/NADPH лежит в основе различных метаболических ролей NAD и NADP.

NAD+ синтезируется de novo из аминокислот, а также образуется путём реутилизации продуктов распада пиридиновых нуклеотидов.

Образование de novo[править | править код]

Некоторые пути синтеза и потребления NAD+ у позвоночных. Пояснение сокращений см. в тексте

Большинство организмов синтезируют NAD+ из аминокислот[4]. Конкретный набор реакций отличается у различных организмов, однако для всех путей синтеза NAD+ характерно образование хинолината[en] (QA) из аспартата (многие бактерии и растения) либо триптофана (животные и некоторые бактерии)[23][24]. Хинолинат декарбоксилируется и фосфорибозилируется фосфорибозилпирофосфатом в никотинат-рибонуклеотид (NaMN). После этой стадии возможны альтернативные пути. В одном из таких путей происходит перенос аденилатного остатка с образованием адениндинуклеотида никотиновой кислоты (дезамино-NAD+, NaAD), после чего остаток никотиновой кислоты в составе NaAD амидируется с образованием никотинамидадениндинуклеотида[4].

На дополнительном этапе некоторые из новообразованных NAD+ превращаются в NADP+ферментом NAD+-киназой[en], которая фосфорилирует NAD+[25]. У большинства организмов этот фермент использует АТР в качестве донора фосфорильной группы, хотя некоторые бактерии, как, например, Mycobacterium tuberculosis и гипертермофильная архея Pyrococcus horikoshii[en] используют неорганический пирофосфат в качестве альтернативного донора фосфорильной группы[26][27].

Реутилизация[править | править код]

Три основных предшественника NAD+

Кроме биосинтеза NAD+de novo из аминокислот аспартата или триптофана, клетки также способны образовывать NAD+ из готовой никотиновой кислоты и некоторых её производных. Хотя известны и другие предшественники, в этих метаболических путях обычно используются три природных соединения: никотиновая кислота (Na), никотинамид (Nam) и никотинамидрибозид (NR)[4]. Эти соединения могут попадать в организм экзогенно (например, с пищей, в которой содержится смесь никотиновой кислоты и никотинамида, называемая ниацином, или витамином В3). Однако эти соединения образуются и в самой клетке, где никотинамидный остаток высвобождается из NAD+ в реакциях переноса ADP-рибозных остатков. В самом деле, ферменты, обеспечивающие образование NAD+ из готовых производных никотиновой кислоты, сконцентрированы в ядре клетки, что может компенсировать большое количество реакций, протекающих в этой органелле с потреблением NAD+[28]. Клетки также могут получать NAD+ из своего внеклеточного окружения[29].

Несмотря на наличие пути синтеза NAD+de novo, реакции образования NAD+ из никотиновой кислоты и её производных жизненно важны для людей: при недостатке ниацина развивается заболевание пеллагра[30]. Такая высокая потребность в NAD+ обусловлена его постоянным расходованием в таких реакциях, как посттрансляционные модификации, поскольку переход NAD+ в NADH и обратно не изменяет общего количества кофермента[4].

Пути образования NAD+ из никотиновой кислоты и её производных у микроорганизмов отличаются от таковых у млекопитающих[31]. Некоторые патогены, например, дрожжи Candida glabrata[en] и бактерия Haemophilus influenzae ауксотрофны по NAD+ — они не способны синтезировать NAD+de novo, однако такие организмы, являясь зависимыми от экзогенных предшественников NAD+, могут синтезировать NAD+ путём реутилизации определённых производных никотиновой кислоты.[32][33]. У внутриклеточного патогена Chlamydia trachomatis отсутствуют какие-либо гены, которые потенциально могут быть вовлечены в пути образования и NAD+, и NADP+, и он должен получать оба этих кофермента извне[34].

NAD выполняет несколько важнейших функций в метаболизме. Он выступает как кофермент в окислительно-восстановительных реакциях, как обязательный кофактор (простетическая группа) ферментов (циклаз фосфорилированных углеводов, различных эпимераз и др.), как донор ADP-рибозных остатков в реакциях ADP-рибозилирования[en] (одна из реакций посттрансляционной модификации белков), как предшественник циклической ADP-рибозы, являющейся вторичным посредником, а также как субстрат для бактериальных ДНК-лигаз и группы ферментов — сиртуинов, которые используют NAD+ для удаления ацетильных групп[en] с ферментов. Кроме этих метаболических функций, NAD+ может также выполнять важные функции вне клетки, так как он может выделяться из клетки спонтанно или в результате регулируемых процессов[36][37].

Оксидоредуктазы[править | править код]

Наиболее важной функцией NAD+ в метаболизме является перенос электронов с одной молекулы на другую. Реакции такого типа катализируются большой группой ферментов, называемых оксидоредуктазами. Правильное название этих ферментов содержит название обоих их субстратов (окислителя и восстановителя), например, NADH-убихиноноксидоредуктаза катализирует перенос электронов с NADH на кофермент Q[38]. Однако, эти ферменты также называют дегидрогеназами и редуктазами: так, НАДН-убихиноноксидоредуктазу часто называют НАДН-дегидрогеназой или кофермент Q-редуктазой[39].

При связывании с белком NAD+ и NADH обычно располагаются в структурном мотиве[en] белка, известном как укладка Россмана[40]. Он был назван в честь Майкла Россмана[en], который был первым учёным, заметившим, что эта структура характерна для нуклеотид-связывающих белков[41]. В этом фолде имеются три или более параллельных бета-слоя, связанных двумя альфа-спиралями в порядке бета-альфа-бета-альфа-бета. В результате образуется общий бета-слой, с каждой стороны фланкированный слоем альфа-спиралей. Поскольку каждый фолд Россмана связывает лишь один нуклеотид, домены, связывающие динуклеотид NAD+, содержат два таких фолда, каждый из которых связывает один нуклеотид кофактора. Однако этот фолд не является универсальным среди NAD-зависимых ферментов; в частности, недавно был описан класс бактериальных ферментов, задействованных в метаболизме аминокислот, которые связывают NAD+, однако лишены этого мотива[42].

Связываясь с активным сайтом фермента, никотинамидный остаток NAD+ и субстрат взаимно ориентируются определённым образом, что благоприятствует эффективной передаче гидрида (H). При изучении действия ферментов на дейтерированные субстраты было показано, что оксидоредуктазы селективно переносят гидрид к re- либо si-стороне никотинамидного остатка NAD+. В результате переноса на никотинамидный остаток D вместо H обазуется один из двух возможных диастереомеров NADH — это и позволяет установить, к какой именно стороне никотинамидного фрагмента NAD+ та или иная оксидоредуктаза переносит гидрид.

Высокая селективность обычно наблюдается также и в обратных процессах: оксидоредуктазы могут специфично переносить один из двух атомов водорода NADH (про-R либо про-S) к восстанавливаемому субстрату. Так, например, алкогольдегидрогеназа дрожжей и алкогольдегидрогеназы из печени человека, лошади переносят к субстрату про-R-атом водорода, а алкогольдегидрогеназа из Drosophila melanogaster производит восстановление при участии про-S-атома водорода[43]. Нативная алкогольдегидрогеназа дрожжей совершает одну «стереохимическую ошибку» на ~ 7 млрд актов катализа; показано, что мутации могут существенно снижать стереоспецифичность[44].

Эти факты нашли применение в исследованиях кинетики ферментативных реакций, а также в классификации ферментов. Оксидоредуктазы, взаимно ориентирующие субстраты таким образом, при котором гидрид атакует никотинамидный остаток с re-стороны (соответственно, в восстановленном коферменте подвижен HR), принято называть оксидоредуктазами класса A, тогда как в случае оксидоредуктаз класса B атака происходит с si-стороны (подвижен HS)[45].

При изучении ферментов, помимо описанной выше избирательности при выборе атома водорода в молекуле NADH, была обнаружена также и селективность по отношению к энантиотопным сторонам восстанавливаемого субстрата. Это указало на возможность использования ферментов в стереоселективном органическом синтезе для превращения кетонов в (R)- либо (S)-спирты.

Хотя механизмы связывания белков с NAD+ и NADP+ схожи, ферменты, как правило, демонстрируют высокую специфичность к NAD+ и NADP+[46]. Такая специфичность вытекает из различных метаболических ролей этих коферментов, и в их коферменто-связывающих сайтах располагаются различные наборы аминокислот. В частности, в активном центре NADP+-зависимых ферментов между аминокислотами основной цепочки и кислотно-фосфатной группой NADP+ образуется ионная связь, обусловленная определёнными зарядами аминокислотных остатков. В то же время в сайтах связывания с коферментом у NAD+-зависимых ферментов имеется другой набор зарядов аминокислот, что препятствует связыванию с NADP+. Впрочем, из этого общего правила существуют исключения: такие ферменты, как альдозоредуктаза[en], глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа, метилентетрагидрофолатредуктаза у некоторых видов используют оба кофермента[47].

Роль в окислительно-восстановительных реакциях[править | править код]

Упрощённая схема метаболизма с указанием ролей NAD+ и NADH

Окислительно-восстановительные реакции, катализируемые оксидоредуктазами, составляют важнейшую часть всех метаболических путей, однако наиболее значима их роль в процессах, связанных с выделением энергии из питательных веществ. В них такие восстановленные соединения, как глюкоза и жирные кислоты, окисляясь и в связи с этим выделяют энергию. Эта энергия запасается NAD+ при его восстановлении до NADH в ряде реакций β-окисления жирных кислот, гликолиза и цикла трикарбоновых кислот. У эукариот электроны, перенесённые на восстановленный в цитоплазме NADH, переносятся в митохондрию для восстановления митохондриальных NAD+ с помощью митохондриальных челночных механизмов[en], таких как малат-аспартатный челнок[en][48]. Митохондриальный NADH затем окисляется белками электроно-транспортной цепи, которые накачивают протоны в межмембранное пространство[en] из митохондриального матрикса, и благодаря энергии протонов в ходе окислительного фосфорилирования синтезируется ATP[49]. Такую же транспортную функцию челночные системы имеют и в хлоропластах[50].

Так как в этих связанных наборах реакций используются и окисленная, и восстановленная формы NAD, клетка поддерживает определённые концентрации NAD+ и NADH, и сохраняемое большое значение отношения NAD+/NADH позволяет этому коферменту выступать и в качестве окислителя, и в качестве восстановителя[51]. У NADPH, напротив, главной задачей является служить восстановителем в анаболических процессах, в частности, он вовлечён в такие процессы, как фотосинтез и синтез жирных кислот[en]. Поскольку NADPH выступает как сильный восстановитель и благодаря этому запускает окислительно-восстановительные реакции, значение отношения NADP+/NADPH поддерживается очень низким[51].

Несмотря на важную роль в катаболизме, NADH также участвует в некоторых анаболических процессах, например, глюконеогенезе[52]. Необходимость NADH в анаболических процессах создаёт проблему для микроорганизмов, растущих на питательных веществах, дающих лишь небольшое количество энергии. Например, нитрифицирующие бактерии Nitrobacter[en] окисляют нитрит до нитрата, и выделяющейся при окислении энергии достаточно для накачивания протонов и синтеза ATP, но не для непосредственного образования NADH[53]. Так как NADH всё-таки нужен в анаболических реакциях, эти бактерии используют фермент нитритоксидоредуктазу[en], которая создаёт достаточную протонодвижущую силу для того, чтобы заставить электроны двигаться по электроно-транспортной цепи в обратном направлении, что приводит к синтезу NADH[54].

Другие внутриклеточные функции[править | править код]

Кофермент NAD+ также расходуется в реакциях переноса ADP-рибозных[en] остатков. Например, ферменты ADP-рибозилтрансферазы[en] присоединяют свой ADP-рибозный остаток к белкам при посттрансляционной модификации, называемой ADP-рибозилированием[en][55]. ADP-рибозилирование может включать присоединение единственного ADP-рибозного остатка (моно(ADP-рибозил)ирование) или перенос ADP-рибозных остатков на белки с образованием длинных цепей из этих остатков (поли(ADP-рибозил)ирование)[56]. Первоначально моно-ADP-рибозилирование было известно как механизм созревания бактериальных токсинов, особенно холерного токсина, однако оно задействовано и в нормальной передаче сигналов между клетками[57][58]. Поли(ADP-рибозил)ирование осуществляется ферментами поли(ADP-рибозо)-полимеразами[56][59]. Поли(ADP-рибоз)ные цепи участвуют в регуляции некоторых клеточных процессов и особенно важны в клеточном ядре, где они задействованы в репарации ДНК и поддержании теломер[59]. Кроме внутриклеточных ADP-рибозилтрансфераз, недавно была описана группа внеклеточных ADP-рибозилтрансфераз, однако их функции пока неизвестны[60]. NAD+ также может присоединяться к клеточным РНК при 5′-терминальных модификациях[61].

Строение циклической ADP-рибозы

Другая функция NAD+ в передаче сигналов между клетками обусловлена тем, что он может служить предшественником для циклической ADP-рибозы — вторичного посредника, который образуется из NAD+ под действием ADP-рибозилциклаз[62]. Эта молекула участвует в кальциевых сигнальных путях[en], запуская высвобождение кальция из внутриклеточных депо[63]. Такое действие циклической ADP-рибозы обусловлено её связыванием и последующим открыванием кальциевых каналов, называемых рианодиновыми рецепторами[en]; эти рецепторы локализованы в мембранах органелл, например, эндоплазматического ретикулума[64].

NAD+ также используется при функционировании сиртуинов, например, Sir2[en][65]. Эти белки являются NAD-зависимыми деацетилазами. Их активность заключается в переносе ацетильных групп с субстратов-белков на ADP-рибозный остаток NAD+; это вызывает разрушение кофермента и высвобождение никотинамида и О-ацетил-ADP-рибозы. По-видимому, сиртуины участвуют в основном в регуляции транскрипции через деацетилирование гистонов и изменение структуры нуклеосом[66]. Однако сиртуины могут деацетилировать и негистоновые белки. Эта активность сиртуинов особенно интересна из-за их важной роли в регуляции старения[67].

Другими NAD-зависимыми ферментами являются бактериальные ДНК-лигазы, которые соединяют концы двух цепей ДНК, используя второй субстрат — NAD+ — как донор остатков AMP для присоединения к 5′-фосфату конца одной из цепей ДНК. Это промежуточное соединение далее атакуется 3′-гидроксильной группой конца другой цепи ДНК, и образуется новая фосфодиэфирная связь[68]. В отличие от бактериальных ДНК-лигаз, ДНК-лигазы эукариот используют ATP для образования промежуточных соединений ДНК-AMP[69].

Внеклеточные функции[править | править код]

В последние годы было установлено значение NAD+ как внеклеточной сигнальной молекулы, участвующей в межклеточной коммуникации[37][70][71]. NAD+ выделяется нейросекреторными клетками[en][72] и из синаптосом

ru.wikipedia.org

Флавинадениндинуклеотид — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

ФАД — флавинадениндинуклеотид — кофермент, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. ФАД существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами.[1]

ФАД может быть восстановлен до ФАДH2, при этом он принимает два атома водорода.

Молекула ФАДH2 является переносчиком энергии и восстановленный кофермент может быть использован как субстрат в реакции окислительного фосфорилирования в митохондрии. Молекула ФАДH2 окисляется в ФАД, при этом выделяется энергия, эквивалентная (запасаемая в форме) двум молекулам ATФ.

Основной источник восстановленного ФАД у эукариот — цикл Кребса и β-окисление жирных кислот. В цикле Кребса ФАД является простетической группой фермента сукцинатдегидрогеназы, которая окисляет сукцинат до фумарата, в бета-окислении липидов ФАД является коферментом ацил-КоА-дегидрогеназ.[2]

ФАД образуется из рибофлавина, многие оксидоредуктазы, называемые флавопротеинами, для своей работы используют ФАД как простетическую группу в реакциях переноса электронов.

  1. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. — 3. — Москва: Высшая школа, 2000. — 479 с. — 7000 экз. — ISBN 5060037207.
  2. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: в двух томах. — Москва: Мир, 2004. — Т. 1. — 381 с. — 2000 экз. — ISBN 5030036008.

ru.wikipedia.org

что показывает, виды исследований, расшифровка результатов, норма

Практически ни одно медицинское обследование организма не обходится без лабораторных анализов. При всей своей простоте они способны дать врачу общую картину состояния пациента и указать на возможные патологии органов. Мы рассмотрим процесс подготовки к биохимическим исследованиям мочи и крови, укажем, какие показатели исследуют, и расскажем, что означают отклонения от нормальных значений.


Особенности проведения биохимического анализа

Поскольку кровь циркулирует во всех органах человеческого тела, ее химический состав может меняться — в зависимости от наличия патологий в одном или нескольких из них. Поэтому биохимический анализ крови — наиболее распространенное исследование, которое назначают при жалобах пациента на самочувствие и подозрениях на нарушение функции почек, печени, щитовидной железы.

Забор биоматериала осуществляется утром, с 8 до 11 часов, обязательно — на голодный желудок, но при этом время голодания не должно превышать 14 часов. Для анализа у пациента берут венозную кровь в объеме около пяти–восьми миллилитров.

Биохимический анализ мочи также является одним из базовых вспомогательных исследований: он позволяет выявить не только наличие патологий мочеполовой системы, но и получить сведения о состоянии желчевыводящих путей и работе многих систем организма. Анализ назначают в период беременности, при сахарном диабете и подозрениях на заболевания почек.

Забор биоматериала проводят в домашних условиях, в течение суток, начиная с раннего утра, собирая мочу в емкость. Важные правила при сборе:

  • использовать только стерильную емкость;
  • первую утреннюю порцию собирать не нужно;
  • перед мочеиспусканием провести гигиенические процедуры;
  • между походами в туалет и до передачи в клинику мочу необходимо хранить в холодильнике (не более суток).

После сбора всего биоматериала за сутки, его перемешивают, измеряют объем, переливают немного (до 50 мл) в специальную маленькую баночку, на которой указывают общее количество мочи за сутки, рост и вес пациента. Затем емкость можно передать в лабораторию.

Расшифровка биохимического анализа крови

Результатом анализа является выданное заключение о содержании химических веществ и биологических агентов в крови. Как правило, документ представляет собой таблицу, в первой колонке которой указано название показателя, во второй — выявленное значение, в третьей — диапазон нормы. По этой таблице специалист оценивает отклонения от нормы и на основании этого может судить о нарушениях в работе органов.

Показатели биохимического анализа и их нормативные величины

Диапазон нормальных значений для того или иного показателя может меняться в зависимости от клиники и лаборатории, и это не является ошибкой. Окончательное решение, считать ли значение превышенным, нормальным или пониженным, принимает врач на основе анамнеза.

В нижеприведенной таблице можно ознакомиться с примерными показателями нормы содержания веществ при биохимическом анализе крови:

Показатели

Норма

Единицы
измерения показателей

У мужчин

У женщин

Белки

Альбумин

33–50

г/л

Общий белок

64–83

С-реактивный белок (СРБ)

до 5

мг/л

Миоглобин

19–92

12–76

мкг/л

Трансферрин

2,15–3,65

2,50–3,80

г/л

Ферритин

20–350

10-120

мкг/л

ЛЖСС

20–62

мкмоль/л

ОЖСС

50–85

Ферменты

АлАт

до 45

до 34

Ед/л

АсАт

до 41

до 31

ГГТ

до 49

до 32

ЛДГ

до 250

Альфа-амилаза

27-100

Амилаза панкреатическая

до 50

Креатинкиназа

до 190

до 167

Креатинкиназа МВ

до 24

Щелочная фосфатаза

150

120

Липаза

до 190

Холинэстераза

5800–14000

Липиды

Общий холестерол и липопротеиды

3,0–6,0

ммоль/л

очень низкой плотности

0,26–1,04

низкой плотности

2,2–4,8

1,92–4,51

высокой плотности

0,7–1,73

0,8–2,28

Триглицериды

0,34–3,00

Углеводы

Глюкоза

3,88–5,83

ммоль/л

Фруктозамин

до 319

мкмоль/л

Пигменты

Билирубин общий

3,4–17,1

мкмоль/л

прямой

до 3,4

непрямой

до 19

Показатели азотистого обмена

Креатинин

62–115

53–97

Мочевая кислота

210–420

145–350

Мочевина

2,4–6,4

ммоль/л

Витамины и микроэлементы

Сывороточное железо

11,6–30,4

8.9–30,4

Калий

3,5–5,5

ммоль/л

Кальций

2,15–2,5

Натрий

135–145

Хлор

98–107

Магний

0,66–1,05

Фосфор

0,87–1,45

Фолиевая кислота

3–17

нг/мл

О чем говорят отклонения?

Следует помнить, что отклонения от нормы не обеспечивают моментальную постановку диагноза, а лишь сигнализируют о проблемах в организме. Каждый показатель следует рассматривать как индивидуально, так и в совокупности с другими. Ниже мы рассмотрим, о чем говорит повышенное или пониженное содержание тех или иных веществ.

Белки и аминокислоты

Пониженный показатель общего белка в крови может сказать о наличии таких патологий, как нарушение обменных процессов, хронические кровотечения, анемия и т. д. Впрочем, пониженный белок нормален на поздних сроках беременности, в период кормления грудью, при сильных физических нагрузках и наоборот — для лежачих больных. Также часто снижение уровня белка происходит из-за диет и голодания.

Превышение нормального количества белка в сыворотке крови говорит о наличии серьезных патологий почек, инфекций, злокачественных опухолей, аутоиммунных заболеваниях и т. п.

На серьезные проблемы может указывать и снижение содержания аминокислот — чаще всего оно свидетельствует о проблемах печени и почек, нарушении обменных процессов.

Показатели азотистого обмена

Пониженный уровень мочевины, креатинина и мочевой кислоты в крови говорит о голодании, печеночной недостаточности, замедлении обмена веществ или полиурии.

Повышение мочевины, выявленное при биохимическом анализе крови, сигнализирует о проблемах с почками, отравлении или артериальной гипертензии. Для креатинина увеличенные показатели тоже могут быть признаком патологии почек, а кроме этого — кишечной непроходимости, мышечной дистрофии, сахарного диабета. Повышение уровня мочевой кислоты говорит о наличии таких заболеваний, как подагра, диабет, лейкоз, а также о патологиях кожи, инфекциях или отравлениях.

Метаболиты углеводного обмена и глюкоза

Превышение нормального показателя глюкозы является одним из основных симптомов сахарного диабета, но также может быть сигналом травм головного мозга, заболеваний ЦНС, надпочечников, щитовидной железы и гипофиза. Понижение уровня глюкозы в крови свидетельствует о возможных патологиях поджелудочной железы, печени, эндокринной системы.

Пептиды

Показатель С-пептида является важным для диагностики сахарного диабета и ряда других заболеваний. Превышение нормального показателя свидетельствует о наличии опухоли, панкреатита, избыточном синтезе инсулина. Снижения уровня характерно для сахарного диабета первого типа, воспалительных реакций.

Показатели липидного обмена

Наибольшее диагностическое значение в этой группе имеет холестерин. Его повышение свидетельствует о возможных онкозаболеваниях, ишемической болезни сердца, инфаркте миокарда, панкреатите, сахарном диабете и других серьезных патологиях. Не менее опасно и понижение уровня холестерина: оно может быть связано с опухолями или циррозом печени, заболеваниями легких, ревматоидным артритом.

Ферменты

При нарушении нормального уровня ферментов можно судить о заболеваниях тех органов, которыми данный вид ферментов вырабатывается. Например, показатель АсАт будет повышен при патологиях печени и сердца, а превышение нормального значения АлАт сигнализирует о массовом отмирании клеток печени.

Витамины и микроэлементы

При исследовании крови обычно выявляют показатели содержания витаминов D, B12, а также фолиевой кислоты.

Среди микроэлементов в крови наибольшее значение имеют показатели калия и натрия. Снижение уровня калия чревато тошнотой, рвотой, непроизвольным мочеиспусканием или дефекацией. Превышение нормы этого элемента сопутствует помрачнению сознания, падению артериального давления, аритмии.

Недостаток натрия, в свою очередь, может стать причиной сонливости, головной боли, тошноты и рвоты, судорог и даже комы. При избытке микроэлемента больной испытывает жажду, раздражительность, мышечные подергивания и судороги.

Кстати
Некоторые путают общий (клинический) и биохимический анализы крови. Первый дает сведения о содержании в плазме крови эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов, а также о показателе СОЭ, количестве белка и гемоглобина в крови. Данное исследование более простое и недорогое, однако менее информативное. Часто биохимический и общий анализы крови назначают одновременно: их показатели дополняют друг друга.


Расшифровка биохимического анализа мочи: норма и патологии

Анализ мочи предполагает оценку около 15-ти показателей, ниже мы приведем нормативные величины самых важных и рассмотрим возможные причины отклонений:

Мочевина

Норма — 333–587 ммоль в сутки. Снижение уровня говорит о патологиях печени и почек, но также может объясняться вегетарианской диетой, периодом восстановления после травм и активного роста у детей. Превышение нормы происходит во время беременности, при употреблении большого количества белка, а также при гепатитах, диабете, различных воспалениях мочевыводящих путей и других патологиях.

Креатинин

В норме показатель составляет 7,4–17,6 ммоль/сутки у мужчин и 5,5–15,9 ммоль/сутки
у женщин. Повышенное значение может говорить о патологии гипофиза и щитовидной железы, о заболевании диабетом, но также встречается при чрезмерных физических нагрузках и высокобелковом питании. Снижение креатинина часто происходит при лейкозе, тяжелых заболеваниях почек, анемии.

Мочевая кислота

Нормальное значение — от 0,4 до 1 грамма за сутки. Превышение нормы свойственно пациентам с заболеванием подагрой; пониженное значение фиксируется при нарушениях обмена веществ или почечной недостаточности.

Микроэлементы

Норма содержания калия — 38–82 ммоль в сутки, натрия — от 100 до 260 ммоль в сутки, хлора — 100–250 ммоль в сутки, кальция — 2,5–6,2 ммоль в сутки. По отклонению содержания калия можно определить патологию почек. Ненормальное количество натрия сигнализирует о диабете, заболеваниях надпочечников, почек и т. д. Повышение уровня хлора является симптомом обезвоживания, а понижение — болезней надпочечников и почек. Превышение нормы кальция в моче может свидетельствовать об остеопорозе, синдроме Иценко-Кушинга. Снижение — о возможных острых почечных патологиях, рахите, онкозаболеваниях костей.

Белки

Допускаются в моче в количестве менее 0,033 грамм на литр. Превышение этого значения может быть вызвано диабетом, аутоиммунными заболеваниями, аллергическими реакциями или инфекциями.

Оксалаты

Не должны превышать значения 40 мг в сутки. Повышенный показатель при отсутствии своевременного лечения приводит к образованию камней в почках. В некоторых случаях чрезмерное количество оксалатов в моче вызвано употреблением большого количества продуктов, содержащих щавелевую кислоту: помидоров, цитрусовых, спаржи, щавеля. Еще одной причиной может являться сахарный диабет.

Биохимические анализы крови и мочи помогают обнаружить патологии практически всех органов человека, проконтролировать течение выявленных заболеваний и сигнализировать о возникновении новых. Поэтому очень важна правильная подготовка к сдаче анализов, корректно выполненный забор материала и, конечно, современное и точное оборудование в клинике, где проводят лабораторные исследования.

www.kp.ru

Сокращения / Биохимия

Русское сокращениеРусская расшифровкаАнглийское сокращениеАнглийская расшифровка
АВПаргининвазопрессинAVParginine-vasopressine
АДГантидиуретический гормон (адиуретин, вазопрессин)ADHantidiuretic hormone
S-аденозилгомоцистеинSAHS-adenosylhomocysteine
S-аденозилметионинSAMS-adenosylmetionine
АДФаденозин-5′-дифосфатADPadenosine diphosphate
АКТГадренокортикотропный гормон (кортикотропин, адренокортикотропин)АСТНadrenocorticotropic hormone
АКФангиотензинконвертирующий фермент (пептидилдипептидаза A)АСЕangiotensine converting enzyme
АМФаденозин-5′-монофосфатАМРadenosine-5′-monophosphate
цАМФаденозин-3′,5′-циклофосфатсАМРadenosine 3′,5′-cyclophosphate (3′,5′-cyclo-AMP)
АНПатриальный натрийуретический пептидANPatrialnatriuretic peptide
АПБацилпереносящий белокАСРacyl transported protein
АТФаденозин-5′-трифосфатАТРadenosine triphosphate
АФКактивные формы кислородаROSreactive oxigen species
N-ацетилнейраминовая кислотаNeuAcN-acetylneuraminic acid
БАМбелки, ассоциированные с микротрубочкамиМАРmicrotubules associated proteins
белок-активатор катаболитных опероновСАР = CRPcatabolite activator protein
БПСбелок-переносчик сигналаSTPsignal transduction protein
белки теплового шокаhspheat-shock proteins
промежуточные волокнаIFinterfilaments
ВЭЖХвысокоэффективная жидкостная хроматографияHPLChigh performance liquid chromatography
ГАМКγ-аминомасляная кислотаGABAγ-aminobutyrate
ГАТ-средасреда с гипоксантином, аминоптерином и тимидиномHATmedium with hypoxanthine, aminopterine and thymidine
ГДФгуанозин-5′-дифосфатGDPguanosine diphosphate
ГКГСглавный комплекс гистосовместимостиPHCprotein histocompatibility complex
ГЛУТпереносчик глюкозыGLUTglucose transporter
КФГПкислый фибриллярный глиапротеинGFAPacidic fibrillar gliaprotein
глутатион восстановленныйGSH
глутатион окисленныйGSSH
ГМГ-СоА3-гидрокси-3-метилглутарил-СоАHMG-CoA3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA
ГМПгексозомонофосфатный путь
ГМФгуанозин-5′-монофосфатGMPguanosine monophosphate
ГРЭгормон-респонсивные элементыHREhormone response elements
ГТФгуанозин-5′-трифосфатGTPguanosine triphosphate
ГФИгликозилированный фосфатидилинозитGPIglycosilated phosphatidylinositol
ГЭРгладкий эндоплазматический ретикулумsERsmooth endoplasmic reticulum
ддезокси- (дегидрокси-)d-deoxy-
Дадальтон (единица молекулярной массы)
ДАГдиацилглицеринDAGdiacylglycerol
ДГдегидрогеназа
ДГФдигидрофолиевая кислотаDHFdihydrofolate
дд-дидезокси- (дидегидрокси-)dd-dideoxy-
ДНКдезоксирибонуклеиновая кислотаDNAdeoxyribonucleic acid
днДНКдвунитевая (двухцепочечная, двойная спираль) ДНКdsDNAdouble straight DNA
кДНКкомплементарная ДНКcDNAcomplementary DNA
онДНКоднонитевая (одноцепочечная) ДНКssDNAsingle straight DNA
L-дофаL-дигидроксифенилаланинL-DOPAL-dihydroxyphenylalanine
ДСНдодецил сульфат натрияSDSsodium dodecylsulfate
ДФГ2,3-дифосфоглицератDPGdiphosphoglycerat
ИЛинтерлейкинILinterleukin
иммуноглобулинigimmunoglobuline
ИПТГизопропилтиогалактозидIPTGisopropylthiogalactoside
ИФ3инозит-1,4,5-трифосфатlnsP3inositol-1,4,5-triphosphate
ИФНинтерферонIFNinterferon
γ-карбоксиглутаминовая кислотаGlaγ-carboxyglutamic acid
КоАкофермент ACoAcoenzyme A
кофермент QCoQcoenzyme Q
кофермент Q окисленный (убихинон)Qubiquinone
кофермент Q восстановленный (убихинол)QH2ubiquinol
КСФколонийстимулирующий факторCSFcolonie-stimulating factor
константа МихаэлисаKm
ЛААлейкоцитассоциированный антиген (человека)HLAhuman leukocyte associated antigen
ЛВПлипопротеины высокой плотностиHDLhigh density lipoproteins
ЛГлютеинизирующий гормон (лютропин)LHluteinizing hormone
ЛДГлактатдегидрогеназаLDGlactate dehydrogenase
ЛНПлипопротеины низкой плотностиLDLlow density lipoproteins
ЛОНПлипопротеины очень низкой плотностиVLDLvery low density lipoproteins
ЛППлипопротеины промежуточной плотностиIDLimmediate-density lipoproteins
М, ММмолекулярная масса
МАБ-киназакиназа митогенактивируемого белкаMAP-kinasekinase mitogen activated protein
МАТ, МКАТмоноклональное антителоMATmonoclonal antibody
миоглобинMbmyoglobin
нмнанометрnm
неорганический фосфатP1inorganic phosphate
НАД+никотинамидаденинди-нуклеотид, окисленная формаNAD+nicotinamide adenine dinucleotide
НАДНникотинамидаденинди-нуклеотид, восстановленная формаNADHnicotinamide adenine dinucleotide, reduced form
НАДФ+никотинамидаденин-динуклеотидфосфат, окисленная формаNADP+nicotinamide adenine dinucleotide phosphate
НАДФН+Н+никотинамидаденин-динуклеотидфосфат, восстановленная формаNADPH2nicotinamide adenine dinucleotide phosphate, reduced form
ОГДоксоглутаратдегидрогеназаOGDoxoglutarate dehydrogenase
ОФХобращённо-фазная хроматографияRP-HPLCreverse-phase high performance liquid chromatography
н.о.нуклеиновые основанияbbase nucleotides
ПААГэлектрофорез в полиакриламидном гелеPAGEpolyacrylamide gel electrophoresis
пантетеинPanpantetheine
ПДГпируватдегидрогеназаPDGpiruvate dehydrogenase
ПДГФполиморфизм длин рестрикционных фрагментовRFLPrestriction fragment length polimor-phism
пиридоксаль-5′-фосфатPLPpyridoxalphosphate
п.о.пары основанийbpbase pairs
ПСАТпереносчики сигнала и активаторы транскрипцииSTATsignal transducers and activators of transcription
пластохинонPQplastoquinone
ПЦРполимеразная цепная реакцияPCRpolymerase chain reaction
ПЭГполиэтиленгликольPEGpolyethylenglycol
РИАрадиоиммунный анализRIAradioimmunoassay
РНКрибонуклеиновая кислотаRNAribonucleic acid
гяРНКгетерогенная ядерная РНКhnRNAheterogenous nuclear RNA
мРНКматричная (информационная) РНКmRNAmessenger (informational) RNA
мяРНКмалая ядерная РНКsnRNAsmall nuclear RNA
онРНКоднонитевая (одноцепочечная) РНКssRNAsingle straight RNA
рРНКрибосомная РНКrRNAribosomal RNA
тРНКтранспортная РНКtRNAtransfer RNA
мяРНПмалые ядерные рибонуклео-протеидные частицыsnRNPsmall nuclear ribonucleic particles
сведберг (коэфициент седиментации)SSvedberg
сигналузнающая частицаSRPsignal-recognition particle
СПИДсиндром приобретённого иммунодефицитаAIDSacquired immunodeficiency syndrome
СРсаркоплазматический ретикулумSRsarcoplasmic reticulum
стереоспецифическая нумерацияsn
ТАПтканевой активатор плазминогенаt-PAtissue plasminogen activator
ТГБтетрагидробиоптеринTHBtetrahydrobioptherine
ТГФтетрагидрофолиевая кислотаTHFtetrahydrofolic acid
тиаминдифосфатTPPthiamin diphosphate
транс-Гольджи-аппаратtGNtrans-Goldgi-Net
ТРФтиролиберин [(тиреотропин-рилизинг-фактор (гормон)]TRHthyroliberine (thyrotropine-relising hormone)
ТРИСтрис(гидроксиметил)амино-метан (трицин)TRISN-tris(hydroxymethyl)-aminomethane
ТСБТАТА-связывающий белокTBPTATA-box binding protein
ТТГтиреотропин (тиреотропный гормон)TSHthyrotropine (thyreocyte-stimulating hormone)
ТГлтироксинсвязывающий глобулин (тиреоглобулин)TBGthyroxine-associated globulin
ТСХтонкослойная хроматографияTLCthin-layer chromatography
УДФуридин-5′-дифосфатUDPuridine diphosphate
УМФуридин-5′-монофосфатUMPuridine monophosphate
УТФуридин-5′-трифосфатUTPuridine triphosphate
УФультрафиолетовое излучение
ФАДфлавинадениндинуклеотидFADflavine adenine dinucleotide
ферредоксинFdferredoxyne
ФАФСфосфоаденозинфосфосульфонатPAPSphosphoadenosine phosphosul-fonate
ФЕПфосфоенолпируватPEPphosphoenolpyruvate
ФИАферментативный иммуноанализEIAenzyme immunoanalysis
ФЛфосфолипидPLphospholipid
флавопротеин с ФАД или ФМНFpflavoproteine (with FAD or FMN)
ФМНфлавинмононуклеотидFMNflavine mononucleotide
ФНОфактор некроза опухолейTNFtumor necrose factor
N-формилметионинfMetN-formylmethionine
ФСГфолликулостимулирующий гормон (фоллитропин)FSHfolliculo-stimulating hormone
5-фосфорибозил-1-дифосфатPRPP5-phosphoribosyl-1-diphosphate
хемилюминесцентный иммуноанализCIAchemilumescent analysis
ХГхориогонадотропин (хорионический гонадотропин)hCGchoriogonadotropine
ЦЦФцитидин-5′-дифосфатCDPcytidine diphosphate
ЦЗКцикпинзависимая киназа (фактор созревания)MPFmaturation-promoting factor
ЦМФцитидин-5′-монофосфатCMPcytidine monophosphate
ЦТФцитидин-5′-трифосфатCTPcytidine triphosphate
ШЭРшероховатый эндоплазматический ретикулумrERrough endoplasmic reticulum
электронпереносящий флавопротеинETFelectrone-transfering flavoproteine
ЭРэндоплазматический ретикулумERendoplasmic reticulum

www.drau.ru

Образование и роль коферментов NAD+ и  NADP+. Биохимическая функция.

Опубликовано в Шпоры по биохимии

Никотинамидадениндинуклеотид (NADH) является производным витамина B3 (ниацина), и представляет собой важный кофермент — акцептора водорода. Сотни различных ферментов дегидрогеназ отнимают электроны из молекул субстратов и переносят их на молекулы NAD+, окисляя его до NADH. Окисленная форма кофермента выступает является субстратом для различных редуктаз в клетке. NAD в клетке существует в двух связанных формах NADH и NADPH. NAD+/NADH больше важен для протекания катаболических реакций, а NADP+/NADPH чаще используется в анаболических реакциях. Никотинамидзависимые дегидрогеназы содержат в качестве коферментов NAD+ или NADP+. NAD+ и NADP+ - производные витамина PP. Эти коферменты входят в состав активных центров дегидрогеназ, но могут обратимо диссоциировать из комплекса с апоферментами и включаются в состав фермента в ходе реакции. Субстраты NAD- и NADP-зависимых дегидрогеназ находятся в матриксе митохондрий и в цитозоле. Рабочей частью никотинамидных коферментов служит никотинамид. Большинство дегидрогеназ, поставляющих электроны в ЦПЭ, содержат NAD+. Они катализируют реакции типа: R-CHOH-R1 + NAD+↔ R-CO-R1 + NADH + Н+. Таким образом, NAD+, присоединяя протоны и электроны от различных субстратов, служит главным коллектором энергии окисляемых веществ и главным источником электронов, обладающих высоким энергетическим потенциалом, для ЦПЭ.  NADPH не является непосредственным донором электронов в ЦПЭ, а используется почти исключительно в восстановительных биосинтезах. Структурные формулы рабочей части коферментов NAD+ и NADP+. В окисленной форме никотинамидные коферменты обозначают как NAD+ и NADP+, так как они несут положительный заряд на атоме азота пиридинового кольца. В реакциях дегидрирования из двух атомов водорода, отщепляемых от окисляемого субстрата, никотинамидное кольцо присоединяет ион водорода и два электрона в форме гидрид-иона (:Н-). Второй ион переходит в среду. В обратной реакции NADH (NADPH) выступают в качестве доноров электронов и протонов.

biohimist.ru

- витамин В3 - Биохимия

Название витамина PP дано от итальянского выражения preventive pellagra – предотвращающий пеллагру.

Источники

Хорошим источником являются печень, мясо, рыба, бобовые, гречка, черный хлеб. В молоке и яйцах витамина мало. Также синтезируется в организме из триптофана – одна из 60 молекул триптофана превращается в одну молекулу витамина.

Таким образом, можно считать, что 60 мг триптофана равноценны примерно 1 мг никотинамида. Если принять, что физиологическая норма потребления триптофана составляет 1 г, то в организме образуется около 17 мг никотинамида в сутки.

Суточная потребность

15-25 мг.

Строение

Витамин существует в виде никотиновой кислоты или никотинамида.

Две формы витамина РР

Его коферментными формами являются никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и фосфорилированная по рибозе форма – никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ).

Строение окисленных форм НАД и НАДФ

Биохимические функции

Перенос гидрид-ионов Н(атом водорода и электрон) в окислительно-восстановительных реакциях.

Механизм участия НАД и НАДФ в биохимической реакции

Благодаря переносу гидрид-иона витамин обеспечивает следующие задачи:

1. Метаболизм белков, жиров и углеводов. Так как НАД и НАДФ служат коферментами большинства дегидрогеназ, то они участвуют в реакциях

Пример биохимической реакции с участием НАД

2. НАДН выполняет регулирующую функцию, поскольку является ингибитором некоторых реакций окисления, например, в цикле трикарбоновых кислот.

3. Защита наследственной информации – НАД является субстратом поли-АДФ-рибозилирования в процессе сшивки хромосомных разрывов и репарации ДНК.

4. Защита от свободных радикалов – НАДФН является необходимым компонентом антиоксидантной системы клетки.

5. НАДФН участвует в реакциях

Гиповитаминоз B3

Причина

Пищевая недостаточность ниацина и триптофана. Синдром Хартнупа.

Клиническая картина

Проявляется заболеванием пеллагра (итал.: pelle agra – шершавая кожа) как синдром трех Д:

  • дерматиты (фотодерматиты),
  • диарея (слабость, расстройство пищеварения, потеря аппетита).
  • деменция (нервные и психические расстройства, слабоумие),

При отсутствии лечения заболевание кончается летально. У детей при гиповитаминозе наблюдается замедление роста, похудание, анемия.

В США в 1912-1216 гг. число заболевших пеллагрой составляло 100 тысяч человек в год, из них около 10 тысяч умирало. Причиной являлось отсутствие животных продуктов питания, в основном люди питались кукурузой и сорго, которые бедны триптофаном и содержат неусвояемый связанный ниацин.
Интересно, что у индейцев Южной Америки, у которых с древних времен основу питания составляет кукуруза, пеллагра не встречается. Причиной такого феномена является то, что они отваривают кукурузу в известковой воде, при этом ниацин высвобождается из нерастворимого комплекса. Европейцы, взяв у индейцев кукурузу, не потрудились также позаимствовать и рецепты.

Антивитамины

Производное  изоникотиновой кислоты изониазид, используемый для лечения туберкулеза. Механизм действия точно не выяснен, но по одной из гипотез – замена никотиновой кислоты в реакциях синтеза никотинамидаденин-динуклеотида (изо-НАД вместо НАД). В результате нарушается протекание окислительно-восстановительных реакций и подавляется синтез миколевой кислоты, структурного элемента клеточной стенки микобактерий туберкулеза.

Лекарственные формы

Никотинамид и никотиновая кислота.

biokhimija.ru

Расшифровка биохимического анализа крови dbil

Биохимия крови расшифровка

Биохимический анализ крови — называют «король» анализов. Специалисты не редко назначают его для уточнения поставленного диагноза у пациента, для контроля проводимого лечения, его эффективности.

Расшифровка биохимического анализа крови с английской (латинской) аббревиатурой начинается со сравнением средне статистических данных здорового человека. Норма зависит от возраста человека, половой принадлежности пациента и других факторов. Сопоставляют все эти данные с принятыми в медицине нормами для здорового среднестатистического человека и дают оценку его состояния иммунитета и качества обмена веществ в организме. Оценить работу печени, почек, поджелудочной железы и других жизнено важных внутрених органов.

  • Биохимия крови — получают путем очистки крови от форменных элементов: лейкоцитов, эритроцитов, тромбоцитов и др. В общем анализе, этим клеткам придают главное значение.

Биохимический анализ крови — норма в таблице с расшифровкой аббревиатуры

Аланинаминотрансфераза (АЛТ) ALT

у мужчин норма– до 33,5 Ед/л

Норма ферритина выражается в микрограммах в литре крови (мкг/л) или в нанограммах на миллилитр (нг/мл), зависит от возраста и пола и имеет большую разницу значений.

Норма общей креатинкиназы :

  • Для женщин: не более 146 Ед/л;
  • Для мужчин: не более 172 Ед/л.
    До 38 Ед/л
    Аспартатаминотрансфераза (АСТ) До 42 Ед/л
    Щелочная фосфатаза (ЩФ) До 260 Ед/л
    Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)
    Гомоцистеин Homocysteine
    • мужчины: 6,26 — 15,01 мкмоль/л;
    • женщины: 4,6 — 12,44 мкмоль/л.
    Миоглобин Myoglobin
    • у мужчин — 19 — 92 мкг/л
    • у женщин — 12 — 76 мкг/л
    Ферритин
    Железосвязывающая способность сыворотки (общий трансферрин) TIBC
    • Мужчины 45 — 75 мкмоль/л
    • Женщины 40 — 70 мкмоль /л
    Билирубин (общий) BIL-T 8,49-20,58 мкмоль/л
    Прямой билирубин D-BIL 2,2-5,1 мкмоль/л
    Креатинкиназа (CK) creatine kinase
    WBC Число лейкоцитов (white blood cells — белые кровяные тельца) 4,0 – 9,0 x 10 9 /л
    GLU Глюкоза, ммоль/л 3,89 – 6,38
    BIL-T Общий билирубин, мкмоль/л 8,5 – 20,5
    D-BIL Прямой билирубин, мкмоль/л 0,86 – 5,1
    ID-BIL Непрямой билирубин, мкмоль/л 4,5 – 17,1 (75% от общего билирубина)
    UREA Мочевина, ммоль/л 1,7 – 8,3 (старше 65 лет – до 11,9)
    CREA Креатинин, мкмоль/л мужчины – 62 – 106 женщины – 44 – 88
    CHOL Холестерин (холестерол), ммоль/л 3,1 – 5,2
    AMYL Альфа-амилаза, Ед/л 28 – 100
    KFK Креатинфосфокиназа (КФК), ЕД/л мужчины – 24 – 190 женщины – 24– 170
    KFK-MB Креатинфосфокиназа-МВ (КФК-МВ), ЕД/л до 25
    ALP Щелочная фосфатаза, ЕД/л мужчины – до 270, женщины – до 240
    LIPASE Липаза, ЕД /л 13 – 60
    LDH Лактатдегидрогеназа (ЛДГ), ЕД/л 225 – 450
    HDL ЛПВП, ммоль/л 0,9 – 2,1
    LDL ЛПНП, ммоль/л до 4
    VLDL ЛПОНП, ммоль/л 0,26 – 1
    TRIG Триглицериды, ммоль/л 0,55 – 2,25
    CATR Коэффициент атерогенности 2 – 3
    ASLO Антистрептолизин-О (АСЛ-О), ЕД/мл до 200
    CRP Церулоплазмин, г/л 0,15 – 0,6
    Hp Гаптоглобин, г/л 0,3 – 2
    а2М Альфа 2-макроглобулин (а2МГ), г/л 1,3 – 3
    BELOK Общий белок, г/л 66 – 87
    RBC Число эритроцитов (red blood cells — красные кровяные тельца) 4.3-6.2 х 10 12 /л для мужчин
    3.8-5.5 х 10 12 /л для женщин
    3.8-5.5 х 10 12 /л для детей
    HGB (Hb) hemoglobin — гемоглобин 120 — 140 г/л
    HCT (Ht) hematocrit —гематокрит 39 – 49% для мужчин
    35 – 45% для женщин

    siestafit.ru

    что покажет, норма, расшифровка показателей :: SYL.ru

    Зачастую биохимический анализ крови назначается доктором в том случае, если при общем анализе были выявлены какие-то патологии. Также всем пациентам старше 45-50 лет рекомендуется ежегодно проходить профилактические обследования и при этом делать "биохимию". Что покажет результат, расскажет доктор на приеме. Разберем подробнее, что представляет данный анализ крови.

    Для чего направляют на биохимию

    Итак, биохимический анализ крови что покажет? Как правило, его врач чаще всего назначает для определения точного диагноза. Но нередко биохимию делают и в процессе лечения, когда диагноз уже известен, она позволяет контролировать процесс и результаты лечения. Точную клиническую картину даст биохимический анализ крови. Что покажет? Наличие воспалений, анемию, аллергические реакции, инфекции, нарушения в свертываемости крови. Необходим такой анализ при заболеваниях:

    • почек;
    • гепатобилиарной системы;
    • эндокринных нарушениях;
    • опорно-двигательного аппарата;
    • сердца;
    • крови.

    Интересные факты. Кровь в общей сложности от массы взрослого человека составляет от 6 до 8%. У ребенка - 8-9%. В организме в среднем содержится от 5 до 6 литров крови.

    Подготовка и процедура забора крови

    Если предстоит сделать биохимический анализ крови, что покажет результат, во многом зависит от того, как вы подготовились к исследованию. Правила очень просты. Их нетрудно соблюдать:

    Минимум за 8 часов до взятия крови нужно исключить сладкие и газированные напитки, ничего не кушать, не курить.

    Ограничьтесь употреблением обычной воды. Именно по этим причинам биохимию назначают на раннее утро.

    От алкоголя необходимо полностью отказаться за двое суток.

    Если вы принимаете витаминные комплексы, БАДы, придется сделать перерыв.

    При употреблении значимых лекарственных средств обязательно следует сообщить об этом доктору, он объяснит, как поступить в этом случае.

    За сутки до анализа воздержитесь от физических нагрузок, от сауны и бани.

    Проведите день в покое, без стрессов. Все эти факторы могут отразиться на результатах.


    Кровь для проведения биохимического анализа забирают из вены. Наиболее удобное место для взятия крови - локтевой сгиб. Но в случаях, если доступа к нему нет, можно взять кровь в другом месте. Перед проколом место обрабатывается антисептиком. Набирается кровь в стерильную пробирку количеством от 5 до 10 мл. Такая кровопотеря незначительна для пациента.

    Что показывает биохимический анализ крови из вены. Расшифровка

    На практике различается базовый и расширенный биохимический анализ крови. Нецелесообразно выявлять абсолютно все показатели. Если это требуется, на это укажет доктор. Базовые показатели анализа назначаются всегда, к ним относятся:

    1. Прямой и непрямой билирубин.
    2. Общий белок.
    3. АЛТ, АСТ.
    4. Мочевина.
    5. Креатинин.
    6. Холестерин.
    7. Глюкоза.
    8. Электролиты.

    Во многих клиниках уже на следующий день готов биохимический анализ крови. Что покажет результат, будет интерпретировать доктор. Сами пациенты вряд ли разберутся в показателях. Здесь нужны специальные знания. В целях общего ознакомления приводим информацию-расшифровку биохимии.

    Белки

    Что показывает биохимический анализ крови из вены в столбце "Общий белок"? Суммарную концентрацию в сыворотке крови всех белков. Если этот показатель завышен, то, возможно, в организме присутствует какая-то инфекция. Свидетельствует завышение и о ревматоидном артрите, ревматизме или обезвоживании организма (при диарее или рвоте). Если белок занижен, то этому причиной может быть заболевание поджелудочной железы, почек, печени, кишечника, а также опухолевые процессы и кровотечения.

    Интересный факт. Кровь у здорового человека обновляется постоянно. Ежечасно происходит отмирание пяти миллиардов лейкоцитов, миллиарда эритроцитов и двух миллиардов тромбоцитов. Замещаются они новыми клетками, вырабатываемыми костным мозгом. Каждые сутки обновляется 25 г крови.

    Липиды

    Нормальный показатель - 4,6-7,0 г/л. Если липиды в крови повышены, это может быть признаком гепатита, сахарного диабета, ожирения. Отдельное исследование у липида - холестерина. Его нормальный показатель - 3,0-6,0 ммоль/л. Повышения вызываются заболеванием печени, гипотиреозом, злоупотреблением алкоголя, атеросклерозом. Также может быть повышенным холестерин у беременных и при приеме оральных контрацептивов. Низкий показатель общего холестерина показывает на нарушенное усвоение жиров, на гипертиреоз.

    Углеводы

    Этот показатель иначе называют глюкозой крови или "сахаром". Самый важный показатель в углеводном обмене. Повышение наблюдается при сахарном диабете, феохромоцитоме, акромегалии, синдроме Кушинга, заболеваниях поджелудочной железы, почек и печени, а также при эмоциональных и физических перегрузках. Если показатель ниже нормы, то, возможно, все дело в недостаточном питании (зачастую при диетах), передозировке инсулина. Заниженный сахар может быть при заболеваниях поджелудочной железы, неправильном функционировании эндокринных желез, а также при опухолях.

    Неорганические вещества, витамины

    Рассказать и показать норму биохимического анализа крови должен лечащий врач.

    Железо. Норма у мужчин - от 11,6 до 30,4 ммоль/л, у женщин этот показатель от 8,9 до 30,4. Для детей нормой будет от 7,1 до 21,4 моль/л. Повышается этот показатель при серповидно-клеточной анемии, гемолитической анемии, при остром лейкозе, а также при неконтролируемом употреблении препаратов железа. Сниженный показатель указывает на гипотиреоз, железодефицитную анемию, скрытые кровотечения, злокачественные новообразования.


    Калий. Повышение калия указывает на обезвоживание, повреждение клеток, острую надпочечниковую или печеночную недостаточность. Снижение - при нехватке калия в пище, следствие продолжительной диареи и рвоты, нарушение функции почек.


    Кальций. Повышение нормы может быть при злокачественных опухолях (когда поражены кости), при саркоидозе, обезвоживании, переизбытке витамина D. Низкий кальций - нарушение работы щитовидки, почечная недостаточность, гипоальбуминемия.


    Натрий. Повышенные цифры возникают при чрезмерном потреблении соли, гиперактивности коры надпочечников, при нарушениях водно-солевого обмена в организме. Низкий натрий бывает у диабетиков, при патологиях почек, при циррозе печени.


    Хлор. Повышение хлора бывает при несахарном диабете, при отравлениях салицилатами, при острой почечной недостаточности, как признак обезвоживания. Низкие цифры - избыточное потоотделение, после рвоты и промывания желудка.


    Фолиевая кислота. Повышение происходит при вегетарианских диетах, а снижение при дефиците В 12, алкоголизме, недостаточном питании, нарушениях всасывания.


    Витамин В12. Избыток указывает на несбалансированную диету. По этой же причине возникает и нехватка этого витамина.

    Низкомолекулярные азотистые вещества

    Мочевина. Повышенный показатель - признак нарушения функции почек, повышенное содержанием в пище белка, при инфаркте миокарда, ожогах. Пониженные цифры - при белковом голодании, беременности, нарушениях всасывания.


    Креатинин. Причины повышения показателя схожи как для показателя мочевины.


    Мочевая кислота. Повышение возникает при подагре, миеломной болезни, почечной недостаточности, при токсикозе у беременных, при тяжелых физических нагрузках.

    Пигменты и ферменты

    Пигменты


    Общий билирубин. Показатель выше 27 свидетельствует о наличии желтухи. Высокие показатели общего билирубина указывают на онкологические заболевания, отравление или цирроз, заболевания печени, гепатит, желчекаменную болезнь.


    Прямой билирубин. Повышение указывает на острый вирусный, токсический гепатит, холецистит, инфекционное поражение печени, сифилис, желтуху у беременных, гипотиреоз у новорожденных.


    Ферменты


    Аминотрансфераза. Повышается при некрозе печени, остром и хроническом гепатите, инфаркте миокарда, холестазе, гипоксии тканей.


    Лактатдегидрогеназа. Повышается при инфаркте почек, инфаркте миокарда, обширном гемолизе, миокардите, острых гепатитах.

    Креатинфосфокиназа. Норма — до 200 Ед/л. Показатель повышен при некрозах скелетных мышц, инфаркте миокарда, эпилепсии, мышечных дистрофиях, миозитах.

    Показатели онкологических заболеваний. Биохимия при гепатите

    Онкология - весьма серьезное заболевание. Биохимические исследования у онкологических больных во многом отличаются от показателей здорового человека. Чтобы утвердить наличие злокачественных заболеваний, доктор обязательно пошлет на дообследование. Так что показывает биохимический анализ крови при онкологии?

    • Гемоглобин на низком уровне.
    • Повышено СОЭ.
    • Повышенный уровень лейкоцитов.

    Раковые клетки прогрессируют в организме, при этом выделяются специфические белки-антигены. За счет них возможно определить, где именно находится раковая опухоль. Называются эти антигены онкомаркерами. Наиболее популярные:

    • ПСА (предстательная железа).
    • СА 15-3 (грудные железы).
    • СА 125 (яичники эндометрия).
    • СА 19-9 (ЖКТ).
    • РЭА (кишечник, легкие, печень, мочевой пузырь, поджелудочная).

    В случаях, когда биохимический анализ крови покажет рак, требуется подтверждение диагноза онкомаркерами и дополнительной диагностикой. Не менее опасным считается гепатит. При диагностике этого заболевания обязательно назначается биохимия. Биохимический анализ крови покажет гепатит при завышенных нормах следующих показателей:

    • АЛТ, АСТ.
    • Общего и прямого билирубина.
    • Триглицеридов.
    • Гамма-глобулинов.

    Занижена будет норма альбуминов. Также следует провести анализ крови ПЦР и иммунологические анализы.

    ВИЧ-инфекция и биохимия

    ВИЧ, попав в организм, разрушает, ослабляет иммунную систему. Организм с лёгкостью воспринимает различные инфекции, раковые заболевания. У ВИЧ-инфицированных биохимия крови показывает анемию, тромбоцитопению, лейкопению. Но нельзя сказать напрямую, что биохимический анализ крови покажет ВИЧ. Исследование только укажет на изменения, которые происходят в организме. Чтобы непосредственно определить ВИЧ, необходимо сделать специальный тест. Он-то и обнаруживает в организме антитела к вирусу. Применяется и метод ПЦР, патологию можно выявить уже на десятом дне заражения.

    Биохимический анализ у детей

    Биохимический анализ крови - что показывает у ребенка и что у взрослого? Разницу составляют только нормы показателей. Стоит учитывать, что детский организм постоянно растет и нормы следует трактовать исходя из возрастных изменений. Зачастую доктор, назначая ребенку биохимию крови, желает лишь опровергнуть либо подтвердить какие-то свои подозрения.

    При заборе на анализ крови необходимо соблюдать такие же правила, как перечисленные выше для взрослых. Тут уже все зависит от родителей. Они должны это проконтролировать. Следует помнить, что правильная подготовка позволит получить наиболее правильные результаты. Диагноз доктор не будет ставить, опираясь лишь на результаты биохимии. Обязательно будет назначено всестороннее обследование.

    Что показывает биохимический анализ крови у кошек

    Что касается людей, мы подробно разобрались с биохимическим анализом крови. Но что если недуг беспокоит животных, а именно наших домашних пушистиков - кошек? Покажет ли биохимический анализ крови у них какие-то отклонения в организме? Безусловно. Расшифровка "кошачьих анализов" - весьма сложное занятие. Доверьте это опытному ветеринару. Многие кошки склонны к мочекаменной болезни, именно по этой причине доктор сначала смотрит соотношение в крови фосфора и кальция. Повышение кальция может указывать на:

    • болезни почек;
    • различные типы рака;
    • патологию паращитовидной железы;
    • различные отравления, приведшие к осложнениям в мочевыделительной системе.

    Если повышен фосфор, возможно диагностировать поражение почек или заболевания органов пищеварения.

    Амилаза и липаза увеличивается при панкреатите.

    У кошек может развиваться сахарный диабет, а также синдром Кушинга. Укажут на это высокие показатели глюкозы, холестерина и триглециридов. Сниженный уровень сахара указывает на неполадки в работе печени.

    Правильное кормление - главная задача хозяина. Многое зависит от подбора питания для вашего питомца. Будьте ответственным за тех, кого приучаете. Прислушивайтесь к советам грамотных специалистов.

    www.syl.ru

    Список сокращений. НАГЛЯДНАЯ БИОХИМИЯ. Ян Кольман, Клаус-Генрих Рем, Юрген Вирт

    АВП аргининвазопрессин AVP arginine-vasopressine
    АДГ антидиуретический гормон (адиуретин, вазопрессин) ADH antidiuretic hormone
    - S-аденозилгомоцистеин SAH S-adenosylhomocysteine
    - S-аденозилметионин SAM S-adenosylmetionine
    АДФ аденозин-5'-дифосфат ADP adenosine diphosphate
    АКТГ адренокортикотропный гормон (кортикотропин, адренокортикотропин) АСТН adrenocorticotropic hormone
    АКФ ангиотензинконвертирующий фермент (пептидилдипептидаза А) АСЕ angiotensine converting enzyme
    АМФ аденозин-5'-монофосфат AMP adenosine-5'-monophosphate
    цАМФ аденозин-3',5'-циклофосфат сАМР adenosine-3',5'-cyclophosphate (3',5'-cyclo-AMP)
    АНП атриальный натрийуретический пептид ΑΝΡ atrialnatriuretic peptide
    АПБ ацилпереносящий белок ACP acyl transported protein
    АТФ аденозин-5'-трифосфат АТР adenosine triphosphate
    АФК активные формы кислорода ROS reactive oxigen species
    - Ν- ацетилнейраминовая кислота NeuAc N-acetylneuraminic acid
    БАМ белки, ассоциированные с микротрубочками MAP microtubules associated proteins
    - белок-активатор катаболитных оперонов CAP=CRP catabolite activator protein
    БПС белок-переносчик сигнала STP signal transduction protein
    - белки теплового шока hsp heat-shock proteins
    - промежуточные волокна IF interfilaments
    ВЭЖХ высокоэффективная жидкостная хроматография HPLC high performance liquid chromatography
    ГАМК γ-аминомасляная кислота GABA γ-aminobutyrate
    ГАТ- среда среда с гипоксантином, аминоптерином и тимидином HAT medium with hypoxanthine, aminopterine and thymidine
    ГДФ гуанозин-5'-дифосфат GDP guanosine diphosphate
    ГКГС главный комплекс гистосовместимости PHC protein histocompatibility complex
    ГЛУТ переносчик глюкозы GLUT glucose transporter
    КФГП кислый фибриллярный глиапротеин GFAP acidic fibrillar gliaprotein
    - глутатион восстановленный GSH  
    - глутатион окисленный GSSH  
    ГМГ-СоА 3-гидрокси-3-метилглутарил--СоА HMG-CoA 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA
    ГМП гексозомонофосфатный путь    
    ГМФ гуанозин-5'-монофосфат GMP guanosine monophosphate
    ГРЭ гормон-респонсивные элементы HRE hormone response elements
    ГТФ гуанозин-5'-трифосфат GTP guanosine triphosphate
    ГФИ гликозилированный фосфатидилинозит GPI glycosilated phosphatidylinositol
    ГЭР гладкий эндоплазматический ретикулум sER smooth endoplasmic reticulum
    д дезокси- (дегидрокси-) d- deoxy-
    Да дальтон (единица молекулярной массы)    
    ДАТ диацилглицерин DAG diacylglycerol
    ДГ дегидрогеназа    
    ДГФ дигидрофолиевая кислота DHF dihydrofolate
    дд дидезокси- (дидегидрокси- ) dd- dideoxy-
    ДНК дезоксирибонуклеиновая кислота DNA deoxyribonucleic acid
    днДНК двунитевая (двухцепочечная, двойная спираль) ДНК dsDNA double straight DNA
    кДНК комплементарная ДНК cDNA cornplementary DNA
    онДНК однонитевая (одноцепочечная) ДНК ssDNA single straight DNA
    L-дофа L- дигидроксифенилаланин L-DOPA L-dihydroxyphenylalanine
    ДСН додецилсульфат натрия SDS sodium dodecylsulfate
    ДФГ 2,3- дифосфоглицерат DPG diphosphoglycerat
    ИЛ интерлейкин IL interleukin
    - иммуноглобулин Ig immunoglobuline
    ИПТГ изопропилтиогалактозид IPTG isopropylthiogalactoside
    ИФ3 инозит-1,4,5-трифосфат InsP3 inositol-1,4,5-triphosphate
    ИФН интерферон IFN interferon
    - γ-карбоксиглутаминовая кислота Gla γ-carboxyglutamic acid
    КоА кофермент А CoA coenzyme A
    - кофермент Q CoQ coenzyme O
    - кофермент Q окисленный (убихинон) Q ubiquinone
    - кофермент Q восстановленный (убихинол) QH2 ubiquinol
    КСФ колонийстимулирующий фактор CSF colonie-stimulating factor
    - константа Михаэлиса Кm  
    ЛАА лейкоцитассоциированный антиген (человека) HLA human leukocyte associated antigen
    ЛВП липопротеины высокой плотности HDL high density lipoproteins
    ЛГ лютеиниэирующий гормон (лютропин) LH luteinizing hormone
    ЛДГ лактатдегидрогеназа LDG lactate dehydrogenase
    ЛНП липопротеины низкой плотности LDL low density lipoproteins
    ЛОНП липопротеины очень низкой плотности VLDL very low density lipoproteins
    ЛПП липопротеины промежуточной плотности IDL immediate density lipoproteins
    М, ММ молекулярная масса    
    МАБ-киназа киназа митогенактивируемого белка MAP-kinase kinase mitogen activated protein
    ΜΑΤ, ΜКАТ моноклональное антитело МАТ monoclonal antibody
    - миоглобин Mb myoglobin
    нм нанометр nm  
    - неорганический фосфат Pi inorganic phosphate
    НАД+ никотинамидадениндинуклеотид, окисленная форма NAD+ nicotinamide adenine dinucleotide
    НАДН никотинамидадениндинуклеотид, восстановленная форма NADH nicotinamide adenine dinucleotide, reduced form
    НАДФ+ никотинамидадениндинуклеотидфосфат, окисленная форма NADP+ nicotinamide adenine dinucleotide phosphate
    НАДФН+Н+ никотинамидадениндинуклеотидфосфат, восстановленная форма NADPH2 nicotinamide adenine dinucleotide phosphate, reduced form
    ОГД оксоглутаратдегидрогеназа OGD oxoglutarate dehydrogenase
    ОФХ обращенно-фазная хроматография RP-HPLC reverse-phase high performance liquid chromatography
    н.о. нуклеиновые основания b base nucleotides
    ПААГ электрофорез в полиакриламидном геле PAGE polyacrylamide gel electrophoresis
    - пантетеин Pan pantetheine
    ПДГ пируватдегидрогеназа PDG piruvate dehydrogenase
    ПДГФ полиморфизм длин рестрикционных фрагментов RFLP restriction fragment length polimorphism
    - пиридоксаль-5'-фосфат PLP pyridoxalphosphate
    п.о. пары оснований bp base pairs
    ПСАТ переносчики сигнала и активаторы транскрипции STAT signal transducers and activators of transcription
    - пластохинон PQ plastoquinone
    ПЦР полимеразная цепная реакция PCR poly m erase chain reaction
    ПЭГ полиэтиленгликоль PEG polyethylenglycol
    РИА радиоиммунный анализ RIA radioimmunoassay
    РНК рибонуклеиновая кислота RNA ribonucleic acid
    гяРНК гетерогенная ядерная РНК hnRNA heterogenous nu RNA
    мРНК матричная (информационная) РНК mRNA messenger (informational) RNA
    мяРНК малая ядерная РНК snRNA small nu RNA
    онРНК однонитевая (одноцепочечная) РНК ssRNA single straight RNA
    рРНК рибосомная РНК rRNA ribosomal RNA
    тРНК транспортная РНК tRNA transfer RNA
    мяРНП малые ядерные рибонуклеопротеидные частицы snRNP small nu ribonucleic particles
    - сведберг (коэфициент седиментации) S Svedberg
    - сигналузнающая частица SRP signal-recognition particle
    СПИД синдром приобретенного иммунодефицита AIDS acquired immunodeficiency syndrome
    СР саркоплазматический ретикулум SR sarcoplasmic reticulum
    - стереоспецифическая нумерация sn  
    ТАП тканевой активатор плазминогена t-PA tissue plasminogen activator
    ТГБ тетрагидробиоптерин THB tetrahydrobioptherine
    ТГФ тетрагидрофолиевая кислота THF tetrahydrofolic acid
    - тиаминдифосфат TPP thiamin diphosphate
    - транс-Гольджи-аппарат tGN trans-Goldgi-Net
    ТРФ тиролиберин [( тиреотропин-рилизинг-фактор [гормон)] TRH thyroliberine ( thyrotropine-relising hormone)
    ТРИС трис(гидроксиметил)аминометан (трицин) TRIS N-tris( hydroxymethyl )-aminomethane
    ТСБ ТATА-связывающий белок TBP TATA-box binding protein
    ТТГ тиреотропин (тиреотропный гормон) TSH thyrotropine ( thyreocyte-stimulating hormone)
    ТГл тироксинсвяэывающий глобулин (тиреоглобулин) TBG thyroxine-associated globulin
    ТСХ тонкослойная хроматография TLC thin-layer chrornatography
    УДФ уридин-5'-дифосфат UDP uridine diphosphate
    УМФ уридин-5'-монофосфат UMP uridine monophosphate
    УТФ уридин -5'-трифосфат UTP uridine triphosphate
    УФ ультрафиолетовое излучение    
    ФАД флавинадениндинуклеотид FAD flavine adenine dinucleotide
    - ферредоксин Fd ferredoxyne
    ФАФС фосфоаденозинфосфосульфонат PAPS phosphoadenosine phosphosul(onate
    ФЕП фосфоенолпируват PEP phosphoenolpyruvate
    - ферредоксин Fd ferredoxyne
    ФИА ферментативный иммуноанализ EIA enzyme immunoanalysis
    ФЛ фосфолипид PL phospholipid
    - флавопротеин с ФАД или ФМН Fp flavoproteine (with FAD or FMN)
    ФМН флавинмононуклеотид FMN flavine mononucleotide
    ФНО фактор некроза опухолей TNF tumor necrose factor
    - N-формилметионин fMet N-formylmethionine
    ФСГ фолликулостимулирующий гормон (фоллитропин) FSH folliculo-stimulating hormone
    - 5-фосфорибозил-1-дифосфат PRPP 5-phosphoribosyl-1-diphosphate
    - хемилюминесцентный иммуноанализ CIA chemilumescent analysis
    ХГ хориогонадотропин (хорионический гонадотропин) hCG choriogonadotropine
    ЦДФ цитидин-5 '-дифосфат CDP cytidine diphosphate
    ЦЗК циклинзависимая киназа (фактор созревания) MPF maturation-promoting factor
    ЦМФ цитидин-5'-монофосфат CMP cytidine monophosphate
    ЦТФ цитидин-5'-трифосфат CTP cytidine triphosphate
    ШЭР шероховатый эндоплазматический ретикулум rER rough endoplasmic reticulum
    - электронпереносящий флавопротеин ETF electrone-transfering flavoproteine
    ЭР эндоплазматический ретикулум ER endoplasmic reticulum

    www.xumuk.ru

    Печеночные пробы, расшифровка показателей ферментов (трансаминазы, щелочная фосфатаза и др) и билирубина.,

    Биохимический профиль органа - комбинация тестов (проб), позволяющая оценить функциональную способность больного органа и организма в целом. Биохимический профиль - это несколько показателей, которые должны определяться в одной пробе крови, только в этом случае возможна их корректная расшифровка.

    Расшифровка результатов биохимического анализа крови возможна только при знании клиники заболевания. Сочетание отклонившихся от нормы биохимических тестов с результатами гематологических тестов и анализа мочи формирует базу данных для диагностики большинства заболеваний. Многие биохимические тесты, как правило, обладают специфичностью к органу и / или к ограниченному кругу патологических процессов. Расшифровка результатов диагностических биохимических профилей требует понимания патологических последствий каждого аномального результата. Вместе с нормальными результатами они образуют комплекс (паттерн), который отражает один или более основных патологических процессов. Поисковые биохимические профили предназначены для получения необходимых данных для широкого круга заболеваний. Профили с ограниченными данными лучше всего использовать для мониторинга установленного диагноза с использованием более широкого профиля. Отдельные биохимические тесты применяют оценки состояния и мониторинга функции печени (желчные кислоты) и диабетического контроля (фруктозамин), инфаркта миокарда – КФК. Цель расшифровки результатов профилей биохимических анализов разная. Результаты одних биохимических анализов отвечают на вопрос, есть ли заболевание организма, других - какой орган поражен, третьих какова тяжесть поражения, эффективность лечения, прогноз.

    Аспартатаминотрансфераза (АСТ) присутствует во многих тканях. Результаты биохимического анализа на АСТ полезны при оценке состояния мышц и печени (П). Энзима больше в П, скелетные мышцы является вторым по величине источником АСТ в сыворотки. При расшифровке результатов биохимических анализов это обстоятельство абсолютно необходимо иметь в виду при ответе на вопрос - поражение, какого органа отражает повышенная активность фермента - П. или скелетных мышц. На помощь приходят история болезни, результаты осмотра врачом и дополнительные биохимические исследования. АСТ присутствует в цитоплазме и митохондриях гепатоцитов (и многих других клеток) и повышается в сыворотке при состояниях измененной проницаемости мембран. Важно, что алкоголь повышает проницаемость мембран митохондрий, в кровоток поступает фермент как цитоплазмы, так и митохондрий. И при некрозе гепатоцитов активность энзима в сыворотке будет выше, чем АЛТ, так как освобождаются оба цитоплазматический и митохондриальный изоферменты АСТ.

    При расшифровке результатов биохимического анализа сыворотки на аланинаминотрансферазу (АЛТ) важно знать, что фермент считается специфическим для П. АЛТ присутствует в высокой концентрации в цитоплазме гепатоцитов. Плазменные концентрации увеличиваются в разы (10 - 50 раз) при гепатоцеллюлярном повреждении (некроз, пролиферация гепатоцитов или гепатоцеллюлярная дегенерации - острый гепатит). При хронических заболеваниях П активность фермента повышается в 2-3 раза. Параллельное умеренное повышение уровня сывороточных АСТ и АЛТ может отражать нарушение проницаемости мембран клеток П - легкое поражение органа. Поскольку АЛТ находится только в цитоплазме, уровни энзима в сыворотке при легких формах заболевания П, как правило, относительно выше, чем АСТ. Менее вероятно, что митохондриальный фермент будет выпущен клетками при состояниях, которые приводят к увеличению только проницаемости мембран. Многие причины измененной проницаемости мембран являются потенциально обратимыми, но некоторые из них могут прогрессировать до гепатоцеллюлярного некроза, который по существу является необратимым изменением.

    Почему при расшифровке результатов биохимического анализа крови на трансаминазы важно обратить внимание на соотношение активностей ферментов? Преобладание АСТ над АЛТ (АСТ>АЛТ) - отражение алкогольного поражения печени или цирроза, при АЛТ> АСТ - следует думать об остром поражении паренхимы П. 

    Информация для корректной расшифровки результатов биохимического анализа крови на АЛТ и АСТ. Причины повышенной проницаемости клеточных мембран включают в себя:

    • Гипоксия
    • Воздействие токсинов и токсикоз 
    • Воспаление
    • Нарушения обмена веществ
    • Пролиферация гепатоцитов

    При расшифровке результатов биохимического анализа на трансаминазы необходимо учитывать, что уровень АСТ и АЛТ в сыворотке обычно связан с количеством пораженных гепатоцитов. Тем не менее, он не может быть использован для предсказания типа повреждения или его обратимости. В самом деле, локальный некроз может дать более низкую активность как АСТ, так и АЛТ, чем серьезная преходящая гипоксия, при которой все клетки теряют ферменты. Столь же незначительно увеличивается АСТ и АЛТ в случаи тяжелого цирроза / фиброз П, так как там уже нет гепатоцитов, есть рубцы.

    Другой фактор, который необходимо учитывать при расшифровке результатов биохимического анализа на АСТ и АЛТ - скорость выведения энзимов из циркуляции. Молекулы АСТ и АЛТ слишком велики, чтобы фильтроваться почками. Время циркуляции определяется периодом полураспада этих ферментов, который составляет приблизительно 2-4 дня. Зная период полужизни можно получить прогностическую информацию. Так, если повышенный уровень энзимов в сыворотке падает на 50% через 2-4 дня, прогноз, как правило, более благоприятный, чем, если ферменты остаются постоянно повышенными, или только незначительно снизились после этого периода времени.

    Повышенные АСТ и АЛТ могут также отражать повреждения мышц или их распад (рабдомиолиз). Правильная расшифровка анализов требует анализ активности фермента мышечной ткани креатинфосфокиназы (КФК). При поражении мышц повышены уровни как АСТ, так и КФК. Следует иметь в виду, что АСТ и КФК повышены и при тяжелых физических нагрузках.

    Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) - расшифровка анализа

     Что следует знать для корректной расшифровки результатов биохимического анализа на ЛДГ? ЛДГ - внутриклеточный фермент, который широко распространен во всех клетках тела. Его активность высока в тканях, которые используют глюкозу для энергии. ЛДГ не органоспецифичный энзим. Увеличения ЛДГ в сыворотке отражает повреждение множества различных тканей (скелетной или сердечной мышцы, почек, печени). Уровни ЛДГ повышены, когда есть некроз клеток или их усиленная пролиферация (злокачественная опухоль).

    Высокие уровни ЛДГ содержатся в эритроцитах, поэтому даже небольшой гемолиз может значительно изменить содержание энзима в сыворотке. Кроме того, ЛДГ будет диффундировать из эритроцитов в сыворотку, если при её получении задержались с отделением сгустка. Хотя ЛДГ и не органоспецифичный энзим, повышенная активность ЛДГ указывает на повреждение тканей, и другие, более конкретные диагностические тесты могут помочь определить источник. Определить пораженный органа при высокой ЛДГ возможно по результатам анализа ее изоэнзимов. Изоферменты ЛДГ (ЛДГ1 - ЛДГ5) определяют путем электрофореза. В частности для заболеваний П характерно повышение ЛДГ5.

    Глутамат дегидрогеназа (ГДГ) - расшифровка

    При расшифровке биохимического анализа на ГДГ необходимо знать, что ГДГ сыворотки значительно возрастает при некрозе печени. Этот энзим имеет высокую концентрацию в ткани органа и расположен в матриксе митохондрий. Его сброс в сыворотку отражает полное разрушение больших количеств гепатоцитов. Следовательно, любой значительный рост ГДГ в сыворотке свидетельствует о некрозе гепатоцитов.

    Щелочная фосфатаза (ЩФ) - расшифровка 

    Информация для корректной расшифровки биохимического анализа на ЩФ. Щелочная фосфатаза - это группа энзимов, которые катализируют отщепление фосфатной группы от органических молекул при щелочном рН. Составляющие общей активности ЩФ называют изоэнзимы, так как они катализируют ту же самую реакцию, но имеют разные биохимические свойства. Изоферменты ЩФ содержатся в разных тканях, связаны с мембранами клеток. Физиологическая функция ЩФ не полностью понятна, хотя в последнее время появилась информация о том, что одна из биологических ролей ЩФ - детоксикация эндотоксина бактерий. Энзим в незначительных количествах находится во всех тканях и относительно стабилен в сыворотке. Тем не менее, лишь немногие органы способствуют повышению уровня ЩФ в циркуляции. Таким органом является печень - ЩФ связана с мембранами клеток синусоидов печеночных долек и с клетками желчевыводящих путей. Синтез ЩФ индуцируют желчные кислоты. Они же способствуют солюбилизации энзима, переходу его в кровь. Поэтому повышенная концентрация щелочной фосфатазы, как правило, отражает холестаз.

    Печеночный изоэнзим будет повышен при любом активном заболевании П. При остром гепатоцеллюлярном некрозе АЛТ, АСТ и ГДГ повышаются многократно, а ЩФ только незначительно. Внутрипеченочная и внепеченочная обструкция желчных путей вызывает более выраженные повышения ЩФ. В некоторых случаях уровень фермента в 10-20 раз превышает верхнюю границу лабораторной нормы.

    Возможные причины обструкции желчных путей включают в себя камни желчного пузыря, грануломатоз, воспаление, абсцессы, панкреатит, дуоденит.

    Противосудорожные препараты - фенобарбитал, дифенил гидантоина (фенитоин) и др. индуцируют синтез ЩФ. Повышение уровня костного изоэнзима характерно для детей, у которых ЩФ повышена за счет этого изофермента. Костный изоэнзим ЩФ повышен в сыворотке при саркоме, метастазах в кости. При расшифровке биохимического анализа на ЩФ при поражении костей следует знать, что повышение энзима, как правило, не превышает норму в 2-3 раз.

    Гамма глутамилтрансфераза (ГГТ) или гамма глутамилтранспептидаза (ГГТП) 

    При расшифровке биохимического анализа крови на ГГТП полезно знать, что ГГТП (он же ГГТ) - чувствительный маркер холестаза. Энзим может быть использован в сочетании с другими тестами, чтобы определить наличие и происхождение холестаза. ГГТП - ценный инструмент в диагностике заболеваний гепатобилиарной системы. Фермент есть в почках, печени, поджелудочной железе, но большая часть содержания ГГТ в сыворотке печеночного происхождения. ГГТП локализована в цитоплазме клеток, а также связана с мембранами. Это карбоксипептидаза, которая отщепляет глутамиловые группы и переносит их на пептиды и другие акцепторы. Физиологическая функция ГГТП (ГГТ) неизвестна, возможно, она связана с обменом глутатиона. Повышение ГГТ в сыворотке весьма специфично для внутрипеченочного и внепеченочного холестаза. За счет её более медленного высвобождения из клеток и метаболизма (период полураспада белка-энзима - 26 дней) по сравнению с трансаминазами, при заболеваниях печени ГГТП полезна как показатель хронического заболевания, особенно при циррозе печени и холестазе.

    Билирубин (БР)

     Для адекватной заболеванию расшифровки биохимического анализа на БР необходимо знать, как образуется БР, его фракции, и где и как они образуются, их свойства.

    Билирубин в основном образуется при распаде эритроцитов. Затем в плазме слабо связывается с альбумином. Эта форма БР не растворяется в воде и часто называется непрямой или свободный НБР. В гепатоцитах НБР превращается в водорастворимую форму путем присоединения глюкуроновой кислоты, процесс присоединения которой называют конъюгирование, продукт реакции - прямой билирубин (ПБР) или билирубин диглюкуронид БДГ) , конъюгированный билирубин - БР-Глю.

    Из печени ПБР по системе желчных протоков выводится в кишечник, где подвергается воздействию бактерий. Метаболиты ПБР в кишечнике выделяются с калом - стеркобилин, часть всасывается в кровь и выводится с мочой - уробилин. Некоторая часть ПБР реабсорбируется из кишечника обратно в кровь. ПБР не связан с альбумином и свободно фильтруется почками.

    Здоровая П способна к сопряжению большого количества БР, и именно поэтому при многих гемолитических анемиях значения НБР нормальны. Если повышение НБР связано с гемолизом, то гематокрит и количество эритроцитов снижены.

    ПБР при гипербилирубинемии повышен в результате нарушенной печеночной секреции БДГ и / или обструкции выведения желчи. Препятствие потоку желчи может быть внутрипеченочным, внепеченочным или тем и другим. Гемолитическая болезнь может привести к увеличению ПБР, так как большая часть НБР конъюгирована, а секреция ПБР гепатоцитами – лимитирующая реакция.

    biohimik.net


    Смотрите также




    Карта сайта, XML.